Voyage moléculaire au sein de la paroi bactérienne

Des chercheurs de l'Institut de biologie structurale (IBS - CEA/CNRS/Université Joseph Fourier) révèlent avec précision les rouages moléculaires de la synthèse d'une paroi bactérienne. Cette étude a été réalisée grâce à l'utilisation de la technique de "spectroscopie RMN du solide"¹ sur une enzyme, la L,D-transpeptidase, qui participe à la synthèse de la paroi bactérienne. Les résultats obtenus sont déterminants pour la conception de nouvelles molécules antibiotiques contre lesquelles les bactéries n'auraient pas de mécanisme de résistance. Ces résultats sont publiés le 24 décembre dans le Journal of the American Chemical Society.http://www2.cnrs.fr/presse/communique/3861.htm

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Notes :

¹Basée sur la "résonance magnétique nucléaire" (RMN), la spectroscopie est une technique qui exploite les propriétés magnétiques de certains noyaux atomiques. La "RMN à l'état liquide" est une méthode bien établie, permettant l'étude des molécules en solution, tandis que la "RMN à l'état solide", méthode plus récente, permet d'étudier des protéines dans un état solide telles que les fibres amyloïdes ou les protéines membranaires.

Références :

Atomic model of a cell-wall cross-linking enzyme in complex with an intact bacterial peptidoglycan. Paul Schanda, Sebastien Triboulet, Cedric Laguri, Catherine M. Bougault, Isabel Ayala, Morgane Callon, Michel Arthur and Jean-Pierre Simorre. JACS DOI:10.1021/ja5105987